जर्नल ऑफ बैक्टीरियोलॉजी एंड पैरासिटोलॉजी

अमूर्त

कैम्पिलोबैक्टर जेजुनी कॉम्प्लेक्स I में NuoX और NuoY लिगैंड बाइंडिंग विशिष्टता की पहचान

लिरियो आई. काल्डेरन-गोमेज़, क्रिस्टोफर जे. डे, लॉरेन ई. हार्टले-टैसेल, जेनिफर सी. विल्सन, जॉर्ज एल. मेंड्ज़ और विक्टोरिया कोरोलिक

श्वसन पथ के प्रोटॉन पंप NADH: यूबिक्विनोन (कॉम्प्लेक्स I) के घटकों की पहचान सी. जेजुनी जीनोम में की गई है। हालाँकि, कॉम्प्लेक्स I के NADH डिहाइड्रोजनेज मॉड्यूल की सबयूनिट्स को एनकोड करने वाले प्रतिमान जीन nuoE और nuoF अनुपस्थित हैं। इसके बजाय, nuoX और NuoY को एनकोड करने वाले जीन cj1575c और cj1574c क्रमशः nuoE और nuoF के अनुरूप लोकी में मौजूद हैं। जैव सूचना विज्ञान विश्लेषण ने सी. जेजुनी और अन्य कैम्पिलोबैक्टर प्रजातियों के सभी अनुक्रमित उपभेदों में nuoX और nuoY समरूपों की उपस्थिति के साथ-साथ अन्य É›-प्रोटियोबैक्टीरिया में ऑर्थोलॉग्स की उपस्थिति दिखाई। सी. जेजुनी के श्वसन में NuoX और NuoY प्रोटीनों की भागीदारी को समझने और उनके लिगैंड बंधन विशिष्टता और आत्मीयता को चिह्नित करने के लिए, एक ट्राइकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र सरणी को एक उपकरण के रूप में विकसित किया गया था ताकि प्रोटीन की पहचान की जा सके जो इस चक्र के मध्यवर्ती के साथ-साथ अन्य मेटाबोलाइट्स से भी बंध सकते हैं। इस सरणी से पता चला कि NuoX ने FAD2+ को बांधा, और NuoY ने FAD2+ और इलेक्ट्रॉन दाताओं मैलेट और लैक्टेट को बांधा। संतृप्ति हस्तांतरण अंतर न्यूक्लियर मैग्नेटिक रेजोनेंस अध्ययनों ने NuoY बंधन लिगैंडों की पुष्टि की, और सुझाव दिया कि FAD2+ का फ्लेविन भाग एडेनिन भाग की तुलना में NuoY के साथ अधिक मजबूती से अंतःक्रिया करता है। सरफेस प्लाज़्मोन रेजोनेंस द्वारा उत्पन्न आत्मीयता डेटा ने संकेत दिया NuoX और NuoY में NADH के लिए क्रमशः 403 nM और 478 nM की KD की आत्मीयता थी, और NAD+ और FAD2+ दोनों के लिए दस गुना कम आत्मीयता थी। डेटा ने सुझाव दिया कि फ्लेविन-एडेनिन डाइन्यूक्लिटोइड को C. जेजुनी के कॉम्प्लेक्स I में NAD से अधिमानतः बांधा जा सकता है।