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अमूर्त

चैपरोन्स का नया शारीरिक कार्य, एपोएंजाइम्स के पुनर्गठन को सुगम बनाता है

बोरिस आई कुरगनोव और नतालिया ए चेबोतारेवा

आधुनिक जैव रसायन और आणविक जीव विज्ञान की महत्वपूर्ण शाखाओं में से एक आणविक चैपरोन की संरचना और कार्य की जांच है। छोटे हीट शॉक प्रोटीन (sHsps) नामक आणविक चैपरोन के परिवार का मुख्य कार्य तनाव की स्थिति में या नए संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के तह के दौरान बनने वाले गैर-देशी प्रोटीन प्रजातियों के एकत्रीकरण का दमन है [1-3]। मोनोमर्स का कम आणविक द्रव्यमान (12 से 43 kDa तक) और 1000 kDa तक के उच्च आणविक द्रव्यमान वाले बड़े ओलिगोमर्स बनाने की प्रवृत्ति इस प्रोटीन परिवार की खासियत है [4-14]। sHsp की संरचना में एक रूढ़िवादी α-क्रिस्टलीन डोमेन की उपस्थिति स्थिर डिमर्स के निर्माण के लिए महत्वपूर्ण प्रतीत होती है, जबकि परिवर्तनशील N- और C-टर्मिनल छोर बड़े ओलिगोमर्स के निर्माण में भाग लेते प्रतीत होते हैं [2-4,7]। यह माना जाता है कि पॉलीडिस्पर्सिटी और चतुर्धातुक संरचना गतिशीलता सेलुलर एसएचएसपी चैपरोन्स फ़ंक्शन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं [2,12]। एसएचएसपी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तह प्रदान नहीं कर सकते हैं; हालांकि, वे गैर-देशी प्रोटीन के साथ कॉम्प्लेक्स बनाते हैं और बाद वाले को एटीपी-निर्भर चैपरोन्स में स्थानांतरित कर सकते हैं जो प्रोटीन तह या प्रोटिएसोम्स में सहायता प्रदान करते हैं, जहां अनफोल्डेड प्रोटीन का प्रोटीयोलाइटिक गिरावट होती है [15-19]

अस्वीकृति: इस सारांश का अनुवाद कृत्रिम बुद्धिमत्ता उपकरणों का उपयोग करके किया गया है और इसे अभी तक समीक्षा या सत्यापित नहीं किया गया है।